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      牛血清白蛋白(BSA)介紹

      2021/3/23 16:18:10  作者:上海騰準生物


       牛血清白蛋白是生化實驗室最常用的蛋白之一,而實驗中,可能因為它過于常見、過于平凡而忽略了它的重要性。牛血清白蛋白(BSA),又稱第五組分,是牛血清中的一種球蛋白,包含583個氨基酸殘基,分子量為66.430 kDa,等電點為4.7。牛血清白蛋白在生化實驗中有廣泛的應用,例如在western blot中作為Blocking agent。

       
      牛血清白蛋白的結構特點
      牛血清白蛋白前體蛋白全長607個氨基酸。前體蛋白從N端脫去18個信號肽,以及6個前肽,形成含有583個氨基酸、分子量約為66.5kDa的成熟BSA蛋白。BSA表面含有大量的酸性、堿性氨基酸。其中酸性氨基酸谷氨酸、天冬氨酸分別有40個、59個,堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸分別有59個、23個。另外BSA還有35個半胱氨酸,形成17對二硫鍵,一個游離的巰基。
       
      牛血清白蛋白的應用
      1、維持蛋白的穩定性
      當蛋白質處于“壓力”的狀態下,如加熱、紫外照射、氧化、剪切力等,蛋白質的空間折疊趨于延展,導致內部疏水位點暴露,發生無定形聚集或者形成高結構化的淀粉樣蛋白,從而失去生物活性。BSA具有良好的熱穩定性,當溫度上升至65度時,其空間結構的變化依然是可逆的。BSA另一個特點是能夠和許多物質形成可逆結合,特別是水溶性較差的物質,如脂肪酸、血紅素、膽紅素、帶負電荷的芳香化合物等,能夠增加其水溶性。因此,BSA是理想的蛋白保護劑。當酶、或抗體等蛋白質發生空間結構變化,BSA能夠與其發生可逆結合,形成穩定的、可溶的高分子復合物,防止蛋白發生無定形聚集。另外,溶液中的BSA能夠與容器表面結合,防止蛋白吸附在容器表面而濃度降低。
       
      如1995年Chang等人發現,蛋白質的穩定性是由蛋白表面的疏水性決定的。當溫度升高時,酶的疏水位點暴露,溶液中的BSA與酶的疏水區域結合,從而維持酶的水溶性,防止發生聚集,有效提高酶的熱穩定性。并且,疏水性越強的保護蛋白,對酶的保護作用越強。
       
      2、免疫檢測當中固相封閉蛋白
      在免疫檢測過程中,需要將抗體固定在固相表面,如微孔板,磁顆粒、聚苯乙烯微球或硝酸纖維膜表面。由于蛋白是一種粘性較大的分子,檢測過程中,樣本中的雜蛋白會與固相表面的疏水位點發生非特異性結合,造成背景干擾。因此,需要將固相表面的多余位點用封閉劑將其封閉,常用的封閉劑,如BSA、酪蛋白、明膠等能夠吸附在固相表面,防止抗體、或者抗原與固相表面發生非特異性結合,降低檢測本底,提高靈敏度。
       
      BSA是一種球蛋白,分子量約為66.5kDa,表面含有大量的氨基和羧基殘基,并且BSA的空間結構能夠隨著溫度、pH、鹽濃度發生變化,是一種柔性分子。作為常見的封閉蛋白,BSA能夠與親水表面、疏水表面,以及活化的共價結合表面,如活化羧基、氨基、環氧基、甲苯磺?;冉Y合,抑制非特異性吸附,是一種理想的固相封閉劑。
       
      BSA表面含有大量的羧基、氨基,能夠用于表面的活化基團結合,封閉多余位點,最為常見的是化學發光免疫磁珠偶聯抗體當中的應用。如用EDC活化羧基表面磁珠后,能夠和抗體表面氨基反應,使抗體共價結合在磁珠表面。這一過程需要對多余的活化羧基位點進行封閉,BSA分子尺寸更小,能夠進入到表面抗體間的間隙,并且由于表面含有大量的氨基,與活化羧基反應,封閉多余的活性位點。同時,BSA表面含有大量的羧基,還能夠改善磁珠的親水性。另外,BSA表面含有一定的氨基酸疏水殘基,如丙氨酸、亮氨酸等,也能夠對表面的疏水位點進行封閉。
       
      值得注意的是,Larsericsdotter等人研究發現,BSA在磷酸鹽溶液中,在固相表面吸附更為緊湊,形成的結構也更為穩定。這是因為,磷酸鹽與BSA上的甘氨酸和精氨酸結合,能夠消除結構性靜電排斥。因此BSA在磷酸緩沖液中結構更為穩定,在固相表面具有更高的結合效率。
       
      商品名稱 Cas號 分子式 MDL號  
      牛血清白蛋白 9048-46-8 N/A MFCD01114300 我要購物
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